Вот и еще один большой триумф молекулярной биологии. Шутка ли: стало известно строение важнейших в физиологическом плане веществ организма, а главное — стало возможным установление пространственного строения белков вообще!

На пятом Международном биохимическом конгрессе, состоявшемся в Москве в 1961 году, одновременно проходили заседания многих тематических симпозиумов; каждому из них был отведен отдельный — и вовсе не маленький — зал. И надо было видеть отчаяние организаторов конгресса, когда почти все делегаты, покинув заседания «своих» симпозиумов, ринулись на доклад М. Перутца!

Почтенные профессора и энергичные ассистенты толпились в проходах, тянулись на цыпочках в дверях, усаживались прямо на полу возле кафедры. А на столе красовалась модель молекулы миоглобина, изображению которой впоследствии было суждено обойти все книги по молекулярной биологии. Однако главный интерес вызывал не миоглобин (расшифровка его структуры к тому времени уже перестала быть последней сенсацией), а модель молекулы гемоглобина. К тому было много причин. Однако, коль уж скоро речь заходит о гемоглобине, невозможно обойтись без краткого отступления.

Если говорить о роли гемоглобина в истории исследования принципов структурной организации белков вообще, само собой напрашивается сравнение с плодовой мушкой-дрозофилой, главным героем генетических исследований на протяжении многих десятилетий, вплоть до сегодняшнего дня. Именно гемоглобин стал тем полигоном, на котором отрабатывались основные теоретические представления и экспериментальные приемы структурных исследований. Именно на гемоглобине Л. Полингом (опять Полинг!) была впервые показана молекулярная природа наследственных болезней. Наконец, число исследованных первичных структур гемоглобинов различных биологических видов ныне перевалило за полторы сотни: в этом отношении гемоглобин является бесспорным лидером среди прочих белков.

И в наши дни научный работник, интересующийся проблемами структуры белка, с большим сочувствием читает пророческие строки И. Ильфа и Е. Петрова: «„Пьер и Константин“ (городской парикмахер. — Примеч. авт.), давно уже порывавшийся сделать сообщение на медицинскую тему, заговорил, опасливо оглянувшись:

— Теперь вся сила в гемоглобине.

Сказав это, „Пьер и Константин“ умолк. Замолчали и горожане, каждый по-своему размышляя о таинственных силах гемоглобина».

Более подробное знакомство с гемоглобином начнем с введения понятия о следующем (и пока, кажется, последнем) уровне структурной организации белков — четвертичной структуре. Молекулы многих белков при ближайшем рассмотрении оказались не цельными молекулами, а молекулярными комплексами, образованными несколькими отдельными молекулами (их еще называют субъединицами) одного или нескольких типов. Между частями такого комплекса не существует валентных связей, и он удерживается за счет более слабых сил.

Оказалось, что гемоглобин представляет собой именно такой комплекс, состоящий из четырех валентно не связанных белковых субъединиц двух разных типов — и , причем каждая из них обладает различной аминокислотной последовательностью. Молекула (строго говоря, это слово следовало бы, по крайней мере, взять в кавычки) гемоглобина содержит по две субъединицы каждого типа, образуя как бы неправильный тетраэдр. Каждая из субъединиц, помимо белковой части, содержит также важную небелковую химическую группу — гем. Именно гем (точнее, содержащийся в нем атом железа) обладает свойством обратимого связывания кислорода, что, как известно, и является основной физиологической функцией гемоглобина.

Кстати говоря, точно такую группу содержит и молекула близкого по своей функции миоглобина; ведь вся разница физиологической роли этих двух белков в том, что первый из них является как бы подвижным контейнером, разносящим кислород с кровотоком из легких по всем органам, а второй — контейнером неподвижным, запасающим в мышцах кислород впрок. Миоглобин, исследованный М. Перутцем и Дж. Кендрью, был получен из мышц кита. И понятно почему, ведь образ жизни кита, связанный с длительными погружениями, требует резко повышенного содержания этого белка в мышцах.

Далее, большая близость характера функций, выполняемых в организме обоими белками, позволяла надеяться, что и их пространственное строение окажется сходным. И в самом деле, М. Перутц и Дж. Кендрью установили, что третичные структуры молекулы миоглобина и каждой из субъединиц гемоглобина почти совпадают… Как и следовало ожидать, сказали бы мы в этом месте, развивая начатую мысль, если бы не одно поистине ошеломляющее обстоятельство. Вспомним, что основной принцип рассматриваемого нами этапа передачи генетической информации гласит: «Первичная структура определяет третичную». И с этой точки зрения, казалось бы (опять же только казалось бы!), близкие по третичной структуре белки должны иметь также и сходные первичные структуры. Но при сравнении аминокислотных последовательностей миоглобина и любой из субъединиц — - или -гемоглобина оказывается, что их «тексты» совпадают менее чем на 30 процентов!